CGM - Département Expression des Gènes
Structure et dynamique des ARN
Responsable : Dominique FOURMY
MàJ : 13-Mar-2012
L'équipe
Sylvie Auxilien, Ingénieur de Recherche (1)
Nicolas Fiszman, Doctorant (Institut d’Optique/CGM)
Dominique Fourmy, Directeur de Recherche CNRS (4)
Henri Grosjean, Directeur de Recherchen Emérite
Maho Okuda, Doctorante
Raja Rekik, Etudiante Master2
Chie Tomikawa, Postdoctorant (2)
Hélène Walbott, Postdoctorant (5)
Satoko Yoshizawa, Chargé de Recherche CNRS (3)
Notre adresse
CNRS
Centre de Génétique Moléculaire
Avenue de la Terrasse - Bât. 24
91198 GIF-SUR-YVETTE Cedex
FRANCE
Téléphone : 33 (0)1 69 82 38 84
Thématiques de recherche
Figure 1 : modèle d'interaction du facteur SelB lié au ribosome (d'après N. Soler)
Notre équipe a été créée au CGM en Septembre 2010. Nous travaillons à l’interface de plusieurs disciplines. Nos travaux actuels portent sur l’étude de la synthèse des protéines par des approches moléculaires et structurales avec de nouveaux développements en nanotechnologie. Chez les eucaryotes, la synthèse des protéines est principalement régulée à l’étape de démarrage plutôt que dans les étapes d’élongation et de terminaison. Ce mécanisme permet un contrôle strict de l’expression des gènes. L’initiation est un processus complexe qui fait intervenir plus de 10 facteurs. Nous étudions le mécanisme d’action de certains facteurs et comment ils régulent de démarrage de la traduction. Pendant la phase d’élongation, le ribosome rencontre des séquences d’ARN qui provoquent un changement de phase de lecture par un mécanisme qui reste encore très mal compris. Comprendre ce mécanisme permettra d’obtenir une vue plus complète des rouages du ribosome. Lorsque le nouveau polypeptide sort du ribosome, des évènements co-traductionnels permettent la maturation de la protéine. Nous utilisons des outils de fluorescence afin de caractériser l’interaction de facteurs de maturation avec le ribosome. Il est essentiel de caractériser la traduction dans des cellules vivantes et nous développons de nouveaux outils dans ce but. Le ribosome est essentiel à la vie cellulaire et la caractérisation de sa fonction au niveau moléculaire aura un impact en biologie et médecine. Notre étude de la traduction est liée au cancer et à l’infection cellulaire par des rétrovirus.
Sélection de publications
Kawano, R., Osaki, T., Sasaki, H., Takinoue, M., Yoshizawa, S., and Takeuchi, S. (2011) Rapid Detection of a Cocaine-Binding Aptamer Using Biological Nanopores on a Chip. J Am Chem Soc, 133 (22) 8474-7.
White, K. H., Orzechowski, M., Fourmy, D., and Visscher, K.(2011) Mechanical unfolding of the Beet Western Yellow Virus -1 frameshift signal. J Am Chem Soc, 133 (25) 9775-82.
Auxilien, S., Rasmussen, A., Rose, S., Brochier-Armanet, C., Husson, C., Fourmy, D., Grosjean, H. and Douthwaite, S. (2011) Specificity shifts in the rRNA and tRNA nucleotide targets of archaeal and bacterial m5U methyltransferases. RNA, 17, 45-53.
Ginet, P., Montagne, K., Akiyamaa, S., Rajabpoura, A., Taniguchi, A., Fujii, T., Sakai, Y., Kim, B., Fourmy, D. and Volz, S.(2011) Towards Single Cell Heat Shock Response by Accurate Control on Thermal Confinement with an On-Chip Microwire Electrode. Lab on Chip , 11, 1513-1520.
Yoshizawa S, and Böck A. (2009) The many levels of control on bacteial selenoprotein synthesis. BBA, 1790, 1404-1414.
Ota S, Yoshizawa S, and Takeuchi S. (2009) Microfluidic formation of monodisperse, cell-sized and unilamellar vesicles. Angewandte Chemie (International ed.), 48, 6533-6537.
Mazauric M.H., Seol.Y, Yoshizawa S., Visscher K. and Fourmy D. (2009) Interaction of the HIV-1 frameshift signal with the ribosome. Nucl Ac Res, 37, 7654-7664.
Mazauric M.H., Leroy J.L., Visscher K., Yoshizawa S. and Fourmy D. (2009) Footprinting analysis of BWYV pseudoknot-ribosome complexes. RNA, 15, 1775-1786.
Soler N., Fourmy D. and Yoshizawa S. (2007) Structural basis for a molecular switch in winged-helix domains of elongation factor selB. J Mol Biol, 370, 728-741.
Yoshizawa S. Rasubala L., Ose T., Kohda D., Fourmy, D., and Maenaka K. (2005) Structural basis for messenger RNA recognition by elongation factor SelB. Nat StrucMol Biol, 12, 198-203.
